Аминокислоты

Аминокислоты (синоним аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, молекулы которых содержат аминогруппы (NH₂-группы) и карбоксильные группы (СООН-группы); являются элементами, из которых построены пептиды и белки. Известно около 200 природных А., однако в состав белков входят только 20 аминокислот, которые называют нормальными, основными, или стандартными. В редких случаях в белках встречаются нестандартные А.: в коллагене — 4-(гидр) оксипролин и 4-(гидр) оксилизин, в миозине — N-метиллизин, в протромбине — g-карбоксиглутаминовая кислота, в эластине — десмозин и др.

    Характерной особенностью нормальных А. является наличие в их молекуле СООН- и NH₂-групп, связанных с одним и тем же a-углеродным атомом: H₂N—(R) C (H)—СООН, где R — углеводородный радикал.

    a-Углеродный атом у всех А., за исключением глицина, асимметричен, что объясняет существование А. в виде двух стереоизомеров и делает их оптически активными, т.е. способными вращать плоскость поляризации проходящего через раствор А, поляризованного света. В зависимости от того, в каком направлении происходит это вращение, различают правовращающие и левовращающие стереоизомеры (энантиомеры) А., обозначаемые знаками «+» и «—» соответственно. Молекулы белков высших организмов построены из строго определенных стереоизомеров аминокислот — L-аминокислот, a-углеродный атом которых соответствует по своей абсолютной конфигурации углеродному атому L-глицеральдегида. В состав некоторых бактериальных белков и пептидов иногда входят остатки D-аминокислот. Такие аминокислоты, как треонин и изолейцин, содержат два асимметричных атома углерода и имеют по 4 стереоизомера, однако в белках встречаются стереоизомеры этих А. только одного типа.

    Некоторые нестандартные А., например b-аланин, g-аминомасляная кислота, d-аминолевулиновая кислота (промежуточный продукт биосинтеза порфиринов), отличаются от стандартных А. местоположением NH₂-группы, но главным образом эти различия касаются строения углеводородного радикала. Многие из нестандартных А. являются предшественниками иди катаболитами других биологически активных соединений. Так, 2,4-диоксифенилаланин (ДОФА) и 5-(гидр) окситриптофан служат биосинтетическими предшественниками фенилэтиламина и серотонина соответственно, a-амино-g-оксимасляная кислота (гомосерин) и a-амини-g-тиомасляная кислота (гомоцистеин) принимают участие в обмене серосодержащих аминокислот и т.д.

    Классифицируют А. либо на основании строения их углеводородного радикала, либо с учетом строения всей молекулы в целом. Среди групп углеводородного радикала основных А. встречаются неполярные (табл., № 1—8), полярные незаряженные (табл., № 9—15), отрицательно заряженные (табл., № 16, 17) и положительно заряженные (табл., № 18—20). В зависимости от строения углеводородного радикала А. подразделяют на ароматические (табл., № 7, 13), гетероциклические (табл., № 8, 20), иминокислоты (табл., № 5) и алифатические (табл., все остальные аминокислоты). По числу СООН- и NH₂- групп А. делят на диаминомонокарбоновые (табл., № 18—20), моноаминомонокарбоновые (табл., № 16, 17) и моноаминомонокарбоновые кислоты (табл., все остальные аминокислоты). Иногда выделяют также А., содержащие в своей молекуле спиртовую группу°— оксиаминокислоты (серии, треонин); серу — серосодержащие аминокислоты (цистеин, цистин, метионин) и др.

    Таблица

    Основные аминокислоты, содержание в крови и моче и суточная потребность в них человека